ヘモグロビン
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1.構造
成人のヘモグロビンはαサブユニットとβサブユニットと呼ばれる2種類のサブユニットそれぞれ2つから構成される四量体構造をしている。各サブユニットはグロビンと呼ばれるポリペプチド部分と補欠分子族である1つのヘム部分が結合したもので、分子量は1個あたり約16,000である。αサブユニットは141個のアミノ酸からなり、βサブユニットは146個のアミノ酸から成る。ヘモグロビン分子全体(α2β2)の分子量は約64,500であり、ヘムを4つ含む。ヘムは価数が2価の原子を中央に配位したポルフィリン誘導体である。このヘムの鉄原子に酸素が結合し、血液中を通って各組織へ運搬する。

酸素と結合したヘモグロビンはオキシヘモグロビン(酸素化ヘモグロビン)(oxyhemoglobin)、酸素と結合していないヘモグロビンはデオキシヘモグロビン(脱酸素化ヘモグロビン)(deoxyhemoglobin)と呼ばれる。

オキシヘモグロビンは鮮赤色で動脈血の色、デオキシヘモグロビンは暗赤色で静脈血の色である。デオキシヘモグロビンの鉄原子はポルフィリンの窒素原子とヒスチジン残基のイミダゾール環の窒素原子と配位した四面体型であり、オキシヘモグロビンはイミダゾール環の反対側に酸素分子が結合して八面体型となっている。なお、ヘム部分に酸素が結合しても鉄原子は酸化されにくく2価のままである。また、赤血球中では酸化を防ぐための還元酵素系も含まれる。しかし、一部は酸素の酸化力により徐々に酸化され、鉄原子は3価となる(自動酸化)。

鉄原子の価数が3価であるヘモグロビンはメトヘモグロビン(酸化ヘモグロビン)(methemoglobin;MetHb)と呼ばれ、酸素結合能がなく、酸素のかわりに水がヘムの鉄原子に結合している。こちらを『酸化』ヘモグロビンと呼ぶのが正しいのだが、オキシヘモグロビン(『酸素化』ヘモグロビン)との混同が極めて多いので、注意が必要である。メトヘモグロビンをヘモグロビンに還元する酵素は、シトクロムb5レダクターゼである。

なお、血液中にメトヘモグロビンが多い状態をメトヘモグロビン血症と言う。

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(2.ヒトのヘモグロビンの種類)
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出典:Wikipedia
2019/11/11 12:05
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